Протеолітична та фібринолітична активність плазми крові при неалкогольному стеатогепатиті, поєднаному з хронічним обструктивним захворюванням легень

Автор(и)

  • T. P. Tsyntar

DOI:

https://doi.org/10.24061/2413-0737.XVIII.4.72.2014.221

Ключові слова:

неалкогольний стеатогепатит, хронічне обструктивне захворювання легень, протеоліз, фібриноліз

Анотація

Обстежено 30 хворих на неалкогольний стеатогепатит, 30 хворих на хронічне обструктивне захворювання легень та 30 хворих на неалкогольний стеатогепатит у поєднанні з хронічним обструктивним захворюванням легень. Встановлено істотніше підсилення протеолізу низько- і високомолекулярних білків, колагенолітичної активності плазми крові та неферментативного фібринолізу на тлі зменшення вмісту α2-
макроглобуліну в сироватці крові та більш вираженого зниження активності ферментативного фібринолізу при зазначеній поєднаній патології.

Посилання

Veremeenko KN. Proteoliz v norme i pri patologii [Proteolysis in norm and in pathology]. Kiev: Zdorov"ya; 1993. 277 р. (in Russian).

Mahalyas VM, Mikheyev AO, Rohovyy YuYe. Suchasni metodyky eksperymental'nykh ta klinichnykh doslidzhen' tsentral'noyi naukovo-doslidnoyi laboratoriyi Bukovyns'koyi derzhavnoyi medychnoyi akademiyi [Modern methods of experimental and clinical research of the central research laboratory Bukovina State Medical Academy]. Chernivtsi: Bukovyns'ka derzhavna medychna akademiya; 2001. 42 р. (in Ukrainian).

Abboud RT, Vimalanathan S. Pathogenesis of COPD. Part I. The role of protease-antiprotease imbalance in emphysema. Int. J. Tuberc. Lung. 2008;12(4):361-67.

Alcorn JF, Wright JR. Degradation of pulmonary surfactant protein D by Pseudomonas aeruginosa elastase abrogates innate immune function. J. Biol. Chem. 2004;279(29):30871-79.

Purkayastha P, Klemke JW, Lavender S. Alpha 1-antitrypsin polymerization: a fluorescence correlation spectroscopic study. Biochemistry. 2005;44(7):2642-49.

Fehrenbach H, Zissel G, Goldmann T. Alveolar macrophages are the main source for tumour necrosis factor-alpha in patients with sarcoidosis. Eur. Respir. J. 2003;21(3):421-28.

Zelvyte I, Ohlsson B, Axelson J. Diverse responses between human pancreatic cancer cell lines to native alpha 1-antitrypsin and its C-terminal fragment. Anticancer Res. 2003;23(3B):2267-73.

Doumas S, Kolokotronis A, Stefanopoulos P. Anti-inflammatory and antimicrobial roles of secretory leukocyte protease inhibitor. Infect. Immun. 2005;73(3):1271-74.

Suriyaprom K, Harnroongroj T, Namjuntra P. Effects of tobacco smoking on alpha-2-macroglobulin and some biochemical parameters in Thai males. Southeast Asian J. Trop. Med. Public Health. 2007;38(5):918-26.

Gooptu B, Lomas DA. Polymers and inflammation: disease mechanisms of the serpinopathies. J. Exp. Med. 2008;205(7):1529-34.

He QY, Yang H,WongBC. Serological proteomics of gastritis: degradation of apolipoprotein A-I and alpha1-antitrypsin is a common response to inflammation irrespective of Helicobacter pylori infection. Dig. Dis. Sci. 2008;53(12):3112-18.

He SH, Chen HQ, Zheng J. Inhibition of tryptase and chymase induced nucleated cell infiltration by proteinase inhibitors. Acta Pharmacol. Sin. 2004;25(12):1677-84.

Bizeto L, Mazzolini AB, Ribeiro M. Interrelationship between serum and sputum inflammatory mediators in chronic obstructive pulmonary disease. Braz. J. Med. Biol. Res. 2008;41(3):193-98.

Steinhoff M, Buddenkotte J, Shpacovitch V. Proteinase-activated receptors: transducers of proteinasemediated signaling in inflammation and immune response. Endocr. Rev. 2005;26(1):1-43.

Davies PL, Spiller OB, Beeton ML. Relationship of proteinases and proteinase inhibitors with microbial presence in chronic lung disease of prematurity. Thorax. 2010;65(3):246-51.

Mihailović M, Dobrić S, Poznanović G. The acute-phase protein alpha2-macroglobulin plays an important role in radioprotection in the rat. Shock. 2009;31(6):607-14.

##submission.downloads##

Опубліковано

2014-12-10

Номер

Розділ

ОРИГІНАЛЬНІ ДОСЛІДЖЕННЯ