Аргіназа лімфоцитів периферичної крові у хворих на рак яєчника

Автор(и)

  • O. I. Yakubets’
  • D. Z. Vorobets’
  • Z. D. Vorobets’

DOI:

https://doi.org/10.24061/214008

Ключові слова:

аргіназа, L-аргінін, рак яєчника, лімфоцити

Анотація

Встановлені оптимальні умови функціонування аргінази в пермеабілізованих лімфоцитах периферичної крові, отриманих із клінічно здорових і хворих на рак яєчника жінок і вивчені зміни її кінетичних параметрів. Показано, що в лімфоцитах, виділених із крові хворих на рак яєчника жінок, максимальна швидкість реакції гідролізу L-аргініну аргіназою зростає у 2,7 раза, а Кm (спорідненість до субстрату) зростає у 2,1 раза.

Посилання

Boldyrev AA. Vvedenie v biomembranologiyu [Introduction to biomembranology]. Moscow: Izdatel'stvo MGU; 1990. 208 р. (in Russian).

Kaplya AA, Khizhnyak SV, Kudryavtseva AG. Izofermenty Na+, K+ -ATRazy i Sa2+-ATRazy v zlokachestvennykh obrazovaniyakh [Isoenzymes Na +, K + -ATPase and Ca2 + -ATPase in malignant tumors]. Ukrains'kyi biokhimichnyi zhurnal. 2006;78(1):29-42. (in Russian).

Keleti T. Osnovy fermentativnoy kinetiki [The basics of enzymatic kinetics]. Moscow: Mir, 1990. 350 p. (in Russian).

Kimakovych OV, Pidkovka NO, Vorobets' ZD. Diia kvamatelu ta pirenzepinu na aktyvnist' transportnykh ATFaz limfotsytiv peryferychnoi krovi [Effect of quamate and pirenzapine on the activity of transport ATPases of peripheral blood lymphocytes]. Praktychna medytsyna. 2004;10(2):86-9. (in Ukrainian).

Kocheshkova NS, Vorobets' ZD, Oliferchuk LP. Vplyv inhibitoriv na Sa2+- zalezhni ta Sa2+-nezalezhni ATFazni systemy spermatozoidiv [Influence of Ca2 + -inductive inhibitors and Ca2 + -dependent ATP system of spermatozoa]. Svit medytsyny ta biolohii. 2007;3:65-70. (in Ukrainian).

Kurlischuk YuV, Bobak YaP, Vynnyts'ka BO. Rol' enzymiv metabolizmu u vidpovidi pukhlynnykh klityn na defitsyt arhininu [The role of enzymes in the response of tumor cells to deficiency of arginine]. Ukrains'kyi biokhimichnyi zhurnal. 2010;82(4):23. (in Ukrainian).

Pidkovka NO, Vorobets' ZD, Zimenkovs'kyi AB. Doslidzhennia deiakykh vlastyvostei ATFaz u limfotsytakh krovi liudyny [Investigation of some properties of ATPase in human lymphocytes]. Eksperymental'na ta klinichna fiziolohiia i biokhimiia. 2002;7(1):38-41. (in Ukrainian).

Shugaley VS, Kozina AS. Soderzhanie mocheviny i aktivnost' arginazy v organakh krys pri akklimatizatsii k kholodu [Urea content and arginase activity in rat organs during cold acclimatization]. Fiziologicheskiy zhurnal SSSR. 1977;8:1199-1202. (in Russian).

Boyum A. Isolation of mononuclear cells and granulocytes from human blood. Scand J Clin Lab Invest. 1968;21(Supp. 97):77-9.

Feum L, You M, Wu CJ. Arginine deprivation as a targeted therapy for cancer. Curr. Pharmac. Design. 2008;14:1049-57.

Gürsu MF. Biochemical analysis of arginase and ornithine carbamoyltransferase in human vitreous humor. Arch Med Res. 2001;32(5):432-5.

Lam T-L, Wong GKY, Chow H-Y. Recombinant human arginase inhibits the in vitro and in vivo proliferation of human melanoma by inducing cell cycle and apoptosis. Pigment Cell Melanoma Res. 2010;24:366-76.

Lowry OH, Farr AL. Protein measurement with the Folin phenolreagent. J Biol Chem. 1951;193:265-75.

Lypez V, Alarcyn R, Orellana MS. Insights into the interaction of human arginase II with substrate and manganese ions by sitedirected mutagenesis and kinetic studies. Alteration of substrate specificity by replacement of Asn149 with Asp. FEBS J. 2005;272(17):4540-48.

Mielczarek-Puta M, Chrzanowska A, Grabon W. Nev insights into arginase. Part II. Role in physiology and pathology. Postepy Hig Med Dosw. 2008;62:214-21.

Zharikov S, Krotova K, Hu H. Uric acid decreases NO production and increases arginase activity in cultured pulmonary artery endothelial cells. Am J Physiol Cell Physiol. 2008;295(5):1183-90.

##submission.downloads##

Опубліковано

2021-12-29

Номер

Розділ

ОРИГІНАЛЬНІ ДОСЛІДЖЕННЯ