Клініко-прогностичне значення визначення рівня загального фібриногену і його роль в ураженні серця при різних станах жовчного міхура
DOI:
https://doi.org/10.24061/2413-0737.XXIII.4.92.2019.100Ключові слова:
загальний фібриноген, запалення, ішемічна хвороба серця, жовчний міхурАнотація
Загальний фібриноген (ЗФ) з часів Гіппократа знаходиться у полі уваги науковців та клініцистів. Волокнисту складову тромбу вперше виявлено в кінці XVII ст. Термін «фібрин» впроваджено в 1801 р., «фібриноген» — у 1847 р., хоча останній було відкрито пізніше — у 1859 р. У наш час ЗФ визнано не тільки критерієм вираженості запалення, але й маркером кардіоваскулярного ризику. Мета дослідження — оцінка сучасного стану проблеми визначення та використання ЗФ за даними літератури та власними клінічними спостереженнями. Матеріал і методи. Проведено огляд літератури у базі даних Pubmed та вітчизняних джерелах. У 489 пацієнтів з ішемічною хворобою серця (ІХС), геморагічним васкулітом (ГВ) та ревматичною гарячкою (РГ) з різним станом жовчного міхура (ЖМ) визначено концентрацію фібриногену гравіметричним методом за Р. А. Рутберг; вміст розчинного фібрин-мономерного комплексу (РФМК) (Технологія-Стандарт, Росія) та D-димерів (TECHNOZYM D-dimer ELISA, Австрія). Результати опрацьовано методами варіаційної статистики, за граничний ступінь істотності прийнято 0,05. Результати. Фібриноген є гексамерним глікопротеїном плазми крові, що виступає ключовим регулятором запалення, відіграє ключову роль у каскаді гемостазу, загоюванні ран та ангіогенезі. Серед хворих на гострі та хронічні форми ІХС, ГВ та РГ його кількість коливалась від 2,20 до 8,05 г/л. Найвищі значення спостерігались за умов нестабільної стенокардії (4,23±0,16 г/л, р<0,05 порівняно з групами ГВ та РГ, де вміст був мінімальним (3,31±0,14 г/л). Висновки. Рівень загального фібриногену залежав від стану жовчного міхура: мінімальні рівні спостерігались за умов інтактного міхура (3,67 г/л), а максимальні — за умов перегину тіла міхура (4,04 г/л), ознак перенесеного хронічного холециститу та деформацій у ділянці шийки міхура. Простежувалася асоціація вмісту загального фібриногену з показниками запалення, ліпідного метаболізму, функціонального стану печінки, гіпертрофією лівого шлуночка, що може вказувати на його прогностичне значення. За умов змін жовчного міхура також зростала концентрація розчинного фібрин-мономерного комплексу та D-димерів, що підтверджує активацію тромбоутворення і є несприятливим прогностичним фактором щодо судинних подій.
Посилання
Douglas S. Coagulation history, Oxford 1951-53. Br J Haematol. 1999;107(1):22-32.
Virchow R. Faserstoffarten und fibrinogene Substanz. Virchows Archiv. 1847;1(3):572-83.
Rosenfeld L. The fibrinogen to fibrin transformation In: Origins of Clinical Chemistry: The Evolution of Protein Analysis. New York, NY: Academic Press; 1982. 366 p.
Hemker HC, Veltkamp JJ, editors. Historical development of the prothrombin concept. Prothrombin Related Coagulation Factors. Leiden: Leiden University Press; 1975. 15-24 p.
350-th anniversary of the discovery of fibrin [Internet] [Citen 2019 June 16]. Available from: https://www.fibrinogen.org/blog/350th-anniversary-of-the-discovery-of-fibrin-1666-2016-history.
Davalos D, Akassoglou K. Fibrinogen as a key regulator of inflammation in disease. Semin immunopathol. 2012;34(1):43-62.
Mosesson MW. Fibrinogen and fibrin structure and functions. J Thromb Haemost. 2005;3(8):1894-1904. doi: 10.1111/j.1538-7836.2005.01365.x.
Weisel JW, Litvinov RI. Mechanisms of fibrin polymerization and clinical implications. Blood. 2013;121:1712-19. doi: 10.1182/blood-2012-09-306639.
Podolnikova NP, Yakovlev S, Yakubenko VP, Wang X, Gorkun OV, Ugarova TP. The interaction of integrin αIIbβ3 with fibrin occurs through multiple binding sites in the αIIb β-propeller domain. J Biol Chem. 2014;289:2371-83. doi: 10.1074/jbc.M113.518126.
Chester D, Brown AC. The role of biophysical properties of provisional matrix proteins in wound repair. Matrix Biol. 2017;60-61:124-40. doi: 10.1016/j.matbio.2016.08.004.
Feng X, Tonnesen MG, Mousa SA, Clark RA. Fibrin and collagen differentially but synergistically regulate sprout angiogenesis of human dermal microvascular endothelial cells in 3-dimensional matrix. Int J Cell Biol. 2013;2013:231-79. doi: 10.1155/2013/231-279.
Schachtrup C, Ryu JK, Helmrick MJ, Vagena E, Galanakis DK, Degen JL, et al. Fibrinogen triggers astrocyte scar formation by promoting the availability of active TGF-beta after vascular damage. J Neurosci. 2010;30(17):5843-54. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.0137-10.2010.
Vidal B, Serrano AL, Tjwa M, Suelves M, Ardite E, De Mori R, et al. Fibrinogen drives dystrophic muscle fibrosis via a TGFbeta/alternative macrophage activation pathway. Genes Dev. 2008;22(13):1747-52. https://doi.org/10.1101/gad.465908.
Weisel JW. Fibrinogen and fibrin. Adv. Protein Chem. 2005;70:247-99. doi: 10.1016/S0065-323370008-5.
Roy S, Sun A, Redman C. In vitro assembly of the component chains of fibrinogen requires endoplasmic reticulum factors. J Biol Chem. 1996;271:24544-50. doi: 10.1074/jbc.271.40.24544.
Xu WF, Chung DW, Davie EW. The assembly of human fibrinogen. The role of the amino-terminal and coiled-coil regions of the three chains in the formation of the alphagamma and betagamma heterodimers and alphabetagamma half-molecules. J Biol Chem. 1996;271(44):27948-53. doi: 10.1074/jbc.271.44.27948.
Medved L, Weisel JW. Recommendations for nomenclature on fibrinogen and fibrin. J Thromb Haemost. 2009;7(2):355-59. doi: 10.1111/j.1538-7836.2008.03242.x.
Weisel JW, Litvinov RI. Fibrin Formation, Structure and Properties. Subcell Biochem. 2017;82:405-56. doi: 10.1007/978-3-319-49674-0_13.
Senior RM, Skogen WF, Griffin GL, Wilner GD. Effects of fibrinogen derivatives upon the inflammatory response. Studies with human fibrinopeptide B. J Clin Invest. 1986;77(3):1014-19. doi: 10.1172/jci112353.
Richardson DL, Pepper DS, Kay AB. Chemotaxis for Human Monocytes by Fibrinogen-derived Peptides. British Journal of Haematology. 1976;32(4):507-13. doi: 10.1111/j.1365-2141.1976.tb00953.x.
Millien VO, Lu W, Shaw J, Yuan X, Mak G, Roberts L, et al. Cleavage of fibrinogen by proteinases elicits allergic responses through toll-like receptor 4. Science. 2013;341(6147):792-6. doi: 10.1126/science.1240342.
Naito M, Stirk CM, Smith EB, Thompson WD. Smooth muscle cell outgrowth stimulated by fibrin degradation products. The potential role of fibrin fragment E in restenosis and atherogenesis. Thromb Res. 2000;98(2):165-74. doi: 10.1016/s0049-3848(99)00202-9.
Robson SC, Shephard EG, Kirsch RE. Fibrin degradation product D-dimer induces the synthesis and release of biologically active IL-1β, IL-6 and plasminogen activator inhibitors from monocytes in vitro. Br J Haematol. 1994;86(2):322-6. doi: 10.1111/j.1365-2141.1994.tb04733.x.
Hamaguchi M, Morishita Y, Takahashi I, Ogura M, Takamatsu J, Saito H. FDP D-dimer induces the secretion of interleukin-1, urokinase-type plasminogen activator, and plasminogen activator inhibitor-2 ina human promonocytic leukemia cell line. Blood. 1991;77(1):94-100.
Jennewein C, Tran N, Paulus P, Ellinghaus P, Eble JA, Zacharowski K. Novel aspects of fibrin(ogen) fragments during inflammation. Mol Med. 2011;17(5-6):568-73. doi: 10.2119/molmed.2010.00146.
Lalla RV, Tanzer ML, Kreutzer DL. Identification of a region of the fibrin molecule involved in upregulation of interleukin-8 expression from human oral squamous cell carcinoma cells. Arch Oral Biol. 2003;48(4):263-71. doi: 10.1016/s0003-9969(03)00005-0.
Gröger M, Pasteiner W, Ignatyev G, Matt U, Knapp S, Atrasheuskaya A, et al. Peptide Bβ (15-42) preserves endothelial barrier function in shock. PLoS One. 2009;4(4):e5391. doi: 10.1371/journal.pone.0005391.e5391.
Roesner JP, Petzelbauer P, Koch A, Tran N, Iber T, Vagts DA, et al. Bβ15-42 (FX06) reduces pulmonary, myocardial, liver, and small intestine damage in a pig model of hemorrhagic shock and reperfusion. Crit Care Med. 2009;37(2):598-605. doi: 10.1097/ccm.0b013e3181959a12.
Mažibrada I, Djukić T, Perović S, Plješa-Ercegovac M, Plavšić L, Bojanin D, et al. The association of hs-CRP and fibrinogen with anthropometric and lipid parameters in non-obese adolescent girls with polycystic ovary syndrome. J Pediatr Endocrinol Metab. 2018;31(11):1213-20. doi: 10.1515/jpem-2017-0511.
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2020 L. M. Strilchuk
Ця робота ліцензованаІз Зазначенням Авторства 3.0 Міжнародна.
Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
